![Guto Rhys FHEA MRSC](https://profiles-cardiff.imgix.net/attachments/1524?w=200&h=200&auto=format&crop=faces&fit=crop&q=90")
Dr Guto Rhys
(e/fe)
FHEA MRSC
- Siarad Cymraeg
- Ar gael fel goruchwyliwr ôl-raddedig
Timau a rolau for Guto Rhys
Darlithydd mewn Cemeg Fiolegol
Trosolwyg
Mae gan labordy Rhys ddiddordeb mewn dylunio peptidau a phroteinau newydd, a pheirianneg sy'n bodoli. Mae'r datblygiadau diweddaraf mewn dulliau arbrofol ac algorithmau cyfrifiadurol yn ein galluogi i ddatblygu peptidau a phroteinau newydd nad ydynt yn bodoli ym myd natur. Rydym yn datblygu tîm o wyddonwyr rhyngddisgyblaethol iawn i fynd i'r afael â rhai o'r heriau nas diwallwyd y mae cymdeithas yn eu hwynebu. Mae'r rhain yn cynnwys datblygu therapiwteg newydd ar gyfer clefydau sy'n anodd eu trin ar hyn o bryd, ac ensymau newydd i ddisodli adweithiau cemegol sy'n ddrwg i'r amgylchedd.
Mae ein swyddfa bob amser yn agored i fentrau newydd. Mae ein labordy hefyd yn amgylchedd cefnogol sy'n gofalu am ddatblygiad ei fyfyrwyr a'i staff. Rydym yn croesawu unrhyw un, beth bynnag eu hoedran, anabledd, ethnigrwydd, rhyw a chyfeiriadedd rhywiol. Rydym yn agored i unrhyw un sydd am gyfrannu at wneud y labordy yn amgylchedd amrywiol, cynhwysol a chyfeillgar.
Am y wybodaeth ddiweddaraf, ewch i www.rhyslab.com
Cyhoeddiad
2023
- Dawson, W. M. et al. 2023. Differential sensing with arrays of de novo designed peptide assemblies. Nature Communications 14, article number: 383. (10.1038/s41467-023-36024-y)
2022
- Rhys, G. G. et al. 2022. De novo designed peptides for cellular delivery and subcellular localisation. Nature Chemical Biology 18(9), pp. 999-1004. (10.1038/s41589-022-01076-6)
2021
- Dawson, W. M. et al. 2021. Structural resolution of switchable states of a de novo peptide assembly. Nature Communications 12(1), article number: 1530. (10.1038/s41467-021-21851-8)
- Rhys, G. G., Dawson, W. M., Beesley, J. L., Martin, F. J. O., Brady, R. L., Thomson, A. R. and Woolfson, D. N. 2021. How coiled-coil assemblies accommodate multiple aromatic residues. Biomacromolecules 22(5) (10.1021/acs.biomac.1c00131)
- Dawson, W. M., Martin, F. J. O., Rhys, G. G., Shelley, K. L., Brady, R. L. and Woolfson, D. N. 2021. Coiled coils 9-to-5: rational de novo design of α-helical barrels with tunable oligomeric states. Chemical Science 12(20), pp. 6923-6928. (10.1039/D1SC00460C)
2019
- Dawson, W. M., Rhys, G. G. and Woolfson, D. N. 2019. Towards functional de novo designed proteins. Current Opinion in Chemical Biology 52, pp. 102-111. (10.1016/j.cbpa.2019.06.011)
- Boyle, A. L. et al. 2019. Selective coordination of three transition metal ions within a coiled-coil peptide scaffold. Chemical Science 10(31), pp. 7456-7465. (10.1039/C9SC01165J)
- Rhys, G. G. et al. 2019. Navigating the structural landscape of de novo α-helical bundles. Journal of the American Chemical Society 141(22), pp. 8787-8797. (10.1021/jacs.8b13354)
2018
- Rhys, G. G., Wood, C. W., Lang, E. J. M., Mulholland, A. J., Brady, R. L., Thomson, A. R. and Woolfson, D. N. 2018. Maintaining and breaking symmetry in homomeric coiled-coil assemblies. Nature Communications 9(1), article number: 4132. (10.1038/s41467-018-06391-y)
- Fletcher, J. M., Horner, K. A., Bartlett, G. J., Rhys, G. G., Wilson, A. J. and Woolfson, D. N. 2018. De novocoiled-coil peptides as scaffolds for disrupting protein–protein interactions. Chemical Science 9(39), pp. 7656-7665. (10.1039/C8SC02643B)
- Thomas, F. et al. 2018. De novo-designed α-helical barrels as receptors for small molecules. ACS Synthetic Biology 7(7), pp. 1808-1816. (10.1021/acssynbio.8b00225)
- Galloway, J. M. et al. 2018. Bioinspired silicification reveals structural detail in self-assembled peptide cages. ACS Nano 12(2), pp. 1420-1432. (10.1021/acsnano.7b07785)
Articles
- Dawson, W. M. et al. 2023. Differential sensing with arrays of de novo designed peptide assemblies. Nature Communications 14, article number: 383. (10.1038/s41467-023-36024-y)
- Rhys, G. G. et al. 2022. De novo designed peptides for cellular delivery and subcellular localisation. Nature Chemical Biology 18(9), pp. 999-1004. (10.1038/s41589-022-01076-6)
- Dawson, W. M. et al. 2021. Structural resolution of switchable states of a de novo peptide assembly. Nature Communications 12(1), article number: 1530. (10.1038/s41467-021-21851-8)
- Rhys, G. G., Dawson, W. M., Beesley, J. L., Martin, F. J. O., Brady, R. L., Thomson, A. R. and Woolfson, D. N. 2021. How coiled-coil assemblies accommodate multiple aromatic residues. Biomacromolecules 22(5) (10.1021/acs.biomac.1c00131)
- Dawson, W. M., Martin, F. J. O., Rhys, G. G., Shelley, K. L., Brady, R. L. and Woolfson, D. N. 2021. Coiled coils 9-to-5: rational de novo design of α-helical barrels with tunable oligomeric states. Chemical Science 12(20), pp. 6923-6928. (10.1039/D1SC00460C)
- Dawson, W. M., Rhys, G. G. and Woolfson, D. N. 2019. Towards functional de novo designed proteins. Current Opinion in Chemical Biology 52, pp. 102-111. (10.1016/j.cbpa.2019.06.011)
- Boyle, A. L. et al. 2019. Selective coordination of three transition metal ions within a coiled-coil peptide scaffold. Chemical Science 10(31), pp. 7456-7465. (10.1039/C9SC01165J)
- Rhys, G. G. et al. 2019. Navigating the structural landscape of de novo α-helical bundles. Journal of the American Chemical Society 141(22), pp. 8787-8797. (10.1021/jacs.8b13354)
- Rhys, G. G., Wood, C. W., Lang, E. J. M., Mulholland, A. J., Brady, R. L., Thomson, A. R. and Woolfson, D. N. 2018. Maintaining and breaking symmetry in homomeric coiled-coil assemblies. Nature Communications 9(1), article number: 4132. (10.1038/s41467-018-06391-y)
- Fletcher, J. M., Horner, K. A., Bartlett, G. J., Rhys, G. G., Wilson, A. J. and Woolfson, D. N. 2018. De novocoiled-coil peptides as scaffolds for disrupting protein–protein interactions. Chemical Science 9(39), pp. 7656-7665. (10.1039/C8SC02643B)
- Thomas, F. et al. 2018. De novo-designed α-helical barrels as receptors for small molecules. ACS Synthetic Biology 7(7), pp. 1808-1816. (10.1021/acssynbio.8b00225)
- Galloway, J. M. et al. 2018. Bioinspired silicification reveals structural detail in self-assembled peptide cages. ACS Nano 12(2), pp. 1420-1432. (10.1021/acsnano.7b07785)
Ymchwil
Biocatalysis newydd i natur
Ers dechrau'r grŵp ymchwil yn 2023, mae ein prif faes ymchwil o fewn biocatalysis, lle rydym yn dymuno dylunio a pheiriannu ensymau a all gataleiddio adweithiau cemegol nad ydynt yn cael eu gweld yn aml neu erioed mewn natur. Er mwyn cyflawni hyn, rydym yn datblygu metalloenzymes artiffisial, sef proteinau sy'n cynnwys metelau annaturiol neu gyweithyddion sy'n cynnwys metel. Gall y coffactorau biolegol hyn gataleiddio trawsnewidiadau cemegol newydd-i-natur. Rydym yn disgwyl y gallwn fynd y tu hwnt i'r hyn y gellir ei gyflawni gyda chemeg organig neu ensymau naturiol yn unig, er mwyn darparu llwybr cynaliadwy i gynhyrchu cemegau mân yn seiliedig ar borthiant adnewyddadwy.
Grant gweithredol ar hyn o bryd
Gwobr Ymchwilydd Newydd EPSRC Synthesis stereoselective o gyfansoddion biaryl catalysed gan metalloenzymes artiffisial
I gael rhagor o wybodaeth am brosiectau penodol sydd ar gael gyda Dr Guto Rhys, adolygwch adran Catalysis a gwyddoniaeth ryngwynebol ein themâu prosiect ailsefyll.
Addysgu
Arweinydd y modiwl
CH5110 Blwyddyn 1 Sylfaen Cemeg Ymarferol
Cyfrannwr
CH4305 Macromolecules bywyd
Meysydd goruchwyliaeth
Yn labordy Rhys rydym yn hyfforddi pobl i gael sgiliau hynod amrywiol, a fydd yn eu gwneud yn gyflogadwy iawn wrth gymryd y cam nesaf yn eu gyrfa. Mae'r sgiliau y mae aelodau'r tîm yn eu defnyddio'n rheolaidd yn cynnwys:
- Mynegiant protein cyfunol
- Dylunio protein cyfrifiannol
- Synthesis organig
- Biocatalysis
- Cemeg werdd
- Bioleg strwythurol
- Peirianneg ensymau
- Sgrinio trwybwn uchel gan ddefnyddio roboteg
- Rhaglennu
Goruchwyliaeth gyfredol
Benjamin Orton
Contact Details
Themâu ymchwil
Arbenigeddau
- Biocatalysis
- Dylunio a pheirianneg protein
- Cemeg organig
- Biowybodeg a bioleg gyfrifiadurol
- Biotechnoleg amgylcheddol